🧬 Casi todos los aminoácidos que forman las proteínas de tu cuerpo son «zurdos», aunque su gemelo diestro está hecho de los mismos átomos y la química corriente produce ambos en la misma cantidad. El 5 de octubre de 2026, un equipo de Japón y Estados Unidos presentó en un artículo un aparato que distingue las dos formas molécula a molécula. Dos días después, el Nobel de Química premió el trabajo que mostró cómo puede surgir ese sesgo.

Una diferencia de espejo

La mano derecha y la izquierda tienen la misma forma, pero no se pueden superponer a la perfección. Muchas moléculas funcionan igual. Los químicos las llaman quirales y nombran las dos versiones de un aminoácido como L y D.

De los 20 aminoácidos que construyen las proteínas, 19 existen en ambas formas. La excepción, la glicina, no tiene lateralidad. La vida usa casi exclusivamente la forma L. Con los azúcares ocurre lo contrario: los del ADN son de tipo D.

La química por sí sola no tiene preferencias. Durante mucho tiempo, cada vez que los químicos ensayaban reacciones capaces de producir cualquiera de las dos imágenes especulares, obtenían cantidades iguales. En 1857, Louis Pasteur observó que unas bacterias fermentaban una forma del ácido tartárico y dejaban intacta la otra.

A esa preferencia de la vida por una sola mano se le llama homoquiralidad. Cómo empezó sigue sin saberse.

Un Nobel para la química que inclina la balanza

El 7 de octubre de 2026, la Real Academia Sueca de Ciencias concedió el Nobel de Química a Kenso Soai, de la Universidad de Ciencias de Tokio, y a Henri B. Kagan, profesor emérito de la antigua Universidad París-Sur, por el descubrimiento de los efectos no lineales y la autocatálisis en la síntesis orgánica asimétrica. Heiner Linke, presidente del Comité Nobel de Química, afirmó que ambos dieron respuesta a un enigma químico de más de un siglo: cómo puede aparecer por sí sola la preferencia por una mano.

Kagan dio el primer paso decisivo en 1986. Descubrió que un catalizador con una mezcla de ambas formas especulares podía inclinar el producto hacia una de ellas más de lo que se creía posible.

Soai fue más allá. En 1995 presentó una molécula que acelera la misma reacción que la fabrica. Si se partía de un exceso del 2% de una forma, la reacción terminaba con un exceso del 87%. En 2003 mostró que, a partir de ingredientes sin lateralidad alguna, un pequeño exceso surgido al azar acababa imponiéndose, hasta que una forma llegaba a ser el 99,99% del producto. Al repetir la reacción, podía ganar la otra. El azar elige la mano y la química la amplifica.

El premio no explica por qué la vida es zurda, y los propios protagonistas lo dicen. La explicación divulgativa de la propia Academia aclara que la reacción de Soai es artificial y distinta de la química de la vida, y que hoy se intenta lograr lo mismo con aminoácidos y azúcares. En una rueda de prensa en su universidad, Soai reconoció que el misterio no está del todo resuelto y que aún quedan aspectos fascinantes por conocer.

Soai es el décimo galardonado japonés en Química y el segundo año seguido, tras Susumu Kitagawa en 2025. Ryoji Noyori compartió el Nobel de Química de 2001 por la síntesis asimétrica, así que este rincón de la química es un punto fuerte de Japón.

La respuesta del espacio que aún no ha llegado

Si el sesgo no nació en la Tierra, quizá llegó del espacio. Los meteoritos contienen aminoácidos, y análisis anteriores llegaron a reportar excesos de la forma L superiores al 30% en algunos de ellos.

En el caso de aminoácidos proteicos comunes como la alanina y la serina, los autores del nuevo estudio escriben que esos resultados se atribuyen hoy en general a contaminación terrestre. Las muestras más limpias, tomadas directamente de asteroides y selladas, contaron otra historia. La sonda japonesa Hayabusa2 trajo material del asteroide Ryugu, y en febrero de 2023 la JAXA informó de que sus aminoácidos aparecían en formas izquierda y derecha en una proporción de aproximadamente uno a uno. La misión OSIRIS-REx de la NASA hizo lo mismo con el asteroide Bennu, y en enero de 2025 la agencia comunicó también una mezcla a partes iguales.

Ilustración de las formas especulares del aminoácido serina, que la NASA usó para explicar que los aminoácidos de las muestras del asteroide Bennu aparecían a partes iguales

Fuente: NASA Goddard/OSIRIS-REx

En 2009, Danny Glavin y Jason Dworkin, del Centro Goddard de la NASA, informaron de un exceso del 18,5% de la forma zurda de la isovalina, un aminoácido que las proteínas no usan, en el meteorito Murchison, y descartaron la contaminación. Glavin contó a Space.com que el resultado de Bennu le hizo sentir que se invalidaban 20 años de investigación de su laboratorio. Al espacio no le falta química orgánica, como demostró un equipo dirigido por un investigador japonés al hallar una de las mayores moléculas orgánicas con azufre detectadas en el espacio interestelar. Lo que las muestras más limpias no han mostrado hasta ahora es preferencia por una mano.

¿Puede un sesgo ser una huella?

Si la química sin vida del espacio sale equilibrada, un desequilibrio fuerte hallado en otro lugar sería una pista que merece seguirse. Por eso el exceso de una forma, lo que los químicos llaman exceso enantiomérico, se ha propuesto como biofirma. Un umbral citado en el artículo es un exceso de más del 20% en varios aminoácidos.

La reacción de Soai complica esto de dos maneras. Muestra que la química sin vida también puede crear un desequilibrio fuerte. Y si la mano se elige al azar, una vida surgida de forma independiente en otro lugar podría haber optado por la derecha. Los investigadores que desarrollan instrumentos para Europa, la luna de Júpiter, han escrito que cualquier vida allí tendría probablemente un origen independiente del terrestre. Así que un detector no puede limitarse a buscar la forma L: tiene que leer las dos.

El comunicado de la Universidad de Osaka advierte además que un sesgo por sí solo no prueba la vida y que hay que valorarlo junto con otras mediciones.

Leer una molécula cada vez

El equipo que desarrolló el nuevo aparato, dirigido por el profesor asociado Takahito Ohshiro y el profesor Masateru Taniguchi del SANKEN (Instituto de Investigación Científica e Industrial) de la Universidad de Osaka, trabajó con el Instituto Tecnológico de Georgia, el Centro de Vuelo Espacial Goddard de la NASA, la Universidad de Chicago y el MIT. El artículo se publicó en Nature Communications (vol. 17, artículo 10274).

El corazón del sistema son dos electrodos de oro separados entre 0,56 y 0,58 nanómetros. Cuando un solo aminoácido entra en ese hueco, circula una débil corriente de efecto túnel cuántico, y la forma de esa señal lleva la huella de la molécula. Un sistema de aprendizaje automático lee la onda y decide qué aminoácido es y si es L o D.

El método habitual de laboratorio, la cromatografía líquida con espectrometría de masas (LC-MS), analiza enormes cantidades de moléculas a la vez en equipos voluminosos. La nanobrecha no necesita óptica, ni marcadores fluorescentes, ni moléculas quirales de reconocimiento para separar las dos formas, así que es más fácil de miniaturizar.

En pruebas de laboratorio con aminoácidos purificados, distinguió las formas L y D individuales con una precisión superior al 80%. En 19 pares L/D, la puntuación F1 media, una medida habitual de precisión en clasificación, fue de 0,876. En una prueba a ciegas con 39 aminoácidos, acertó a la vez la identidad y la mano en más del 50% de los casos, muy por encima del azar. En mezclas de cuatro aminoácidos estimó la composición con una precisión superior al 66%.

Después llegaron las muestras reales: un fragmento interior de 2 gramos del meteorito Murchison, caído en Australia en 1969 y cedido por el Museo Nacional de Historia Natural del Smithsonian, y suelo de dos puntos del desierto de Atacama, en el norte de Chile, un análogo muy usado de la superficie de Marte. Con un panel dirigido de 11 aminoácidos (la glicina y las dos formas de otros cinco, sin la isovalina), el aparato captó los rasgos principales que había detectado la LC-MS. El detalle fino aún falla. En Murchison, la proporción D/L del ácido aspártico coincidió con la LC-MS, pero la de la alanina y la valina, no. Los autores piden leerlo como identificación dirigida, no como cuantificación absoluta. La prueba comprobó la coincidencia con la LC-MS; no buscaba un sesgo de origen cósmico.

«A bordo de una sonda» sigue siendo un plan

El comunicado de Osaka presenta el trabajo como base para un instrumento compacto que podría viajar en sondas espaciales. A octubre de 2026, ninguna misión lo ha elegido. El artículo menciona los conceptos Enceladus Orbilander y Europa Lander de la NASA, pero ambos son propuestas de misión, citadas solo como referencia para fijar requisitos como el límite de detección y la resistencia al calor.

El artículo cita financiación de la Agencia de Ciencia y Tecnología de Japón (JST) y de la NASA, y según la Universidad de Osaka la investigación se hizo dentro de PICASSO, el programa de la NASA que apoya instrumentos planetarios en fase temprana. El coautor Christopher Carr, del Instituto Tecnológico de Georgia, ha propuesto un concepto afín llamado ELIE, siglas en inglés de Instrumento Electrónico de Detección de Vida para Encélado/Europa, en el que Taniguchi y Ohshiro también figuran como coautores. Un resumen de 2021 fijaba una meta de alrededor de 1 kilogramo para el instrumento de vuelo.

Entre el banco de laboratorio y la plataforma de lanzamiento queda, según el comunicado de Osaka, una lista larga: muestras complejas con sustancias desconocidas, control de la contaminación, mejor cuantificación y pruebas en condiciones espaciales reales.

Imagina que una sonda encuentra algún día, en una luna helada, aminoácidos claramente inclinados hacia la derecha. ¿Qué te haría falta para convencerte de que es un segundo origen de la vida y no una casualidad química?

Referencias